Ang
Nitric acid ay tumutugon sa mga protina upang bumuo ng mga dilaw na nitrated na produkto. Ang reaksyong ito ay kilala bilang xanthoproteic reaction. Isinasagawa ang pagsubok na ito sa pamamagitan ng pagdaragdag ng concentrated nitric acid sa substance na sinusuri, at pagkatapos ay pag-init ng mixture.
Anong acid ang ginagamit sa Xanthoproteic test?
Ang Xanthoproteic test ay gumagamit ng nitration reaction upang matukoy ang pagkakaroon ng mga protina sa isang solusyon. Kapag ang sample ay ginagamot ng mainit, concentrated nitric acid ito ay tumutugon sa mga aromatic amino acids gaya ng phenylalanine, tyrosine at tryptophan at bumubuo ng isang kulay dilaw na produkto na kilala bilang Xantho protein.
Bakit idinaragdag ang NaOH sa Xanthoproteic test?
Ang
Xanthoproteic test ay partikular para sa protina na naglalaman ng mga aromatic amino acid. Ang singsing ng benzene sa mga amino acid ay nitrayd sa pamamagitan ng pag-init ng nitric acid at bumubuo ng dilaw na nitro-compounds na nagiging kulay kahel na may alkali. … Palamigin ang test tube at magdagdag ng 2mL ng 20% NaOH (o ammonia solution) upang gawin itong alkaline
Paano nakikita ng Xanthoproteic test ang mga phenolic amino acids?
Xanthoproteic Test ay ginagamit upang makilala ang mga amino acid na may isang phenyl ring, isang phenol o isang indole group mula sa iba pang mga amino acid Ang Xanthoprotein ay isang dilaw na acid substance na nabuo sa pamamagitan ng pagkilos ng mainit nitric acid sa albuminous o protein matter at nababago sa isang malalim na orange-yellow na kulay sa pamamagitan ng pagdaragdag ng ammonia.
Bakit nagbibigay ng negatibong resulta ang phenylalanine sa Xanthoproteic test?
HNO3. Ang mabangong singsing na benzene ay sumasailalim sa nitration upang magbigay ng kulay na dilaw na produkto. Ang Phenylalanine ay nagbibigay ng negatibo o mahinang positibong reaksyon kahit na ang amino acid na ito ay naglalaman ng aromatic nucleus dahil mahirap mag-nitrate sa normal na kondisyon.
