Ang inhibitor-bound complex ay kadalasang nabubuo sa ilalim ng mga konsentrasyon ng mataas na substrate at ang ES-I complex ay hindi makakapaglabas ng produkto habang ang inhibitor ay nakagapos, kaya nagreresulta sa pagbawas ng Vmax. … Kaya, sa kabaligtaran, ang hindi mapagkumpitensyang pagsugpo ay parehong nagpapababa ng Vmax at nagpapataas ng affinity ng isang enzyme para sa substrate nito.
Paano nakakaapekto ang noncompetitive inhibitor sa Vmax?
Kapag ang isang non-competitive inhibitor ay idinagdag, ang Vmax ay babaguhin, habang ang Km ay nananatiling hindi nagbabago. Ayon sa Lineweaver-Burk plot ang Vmax ay nababawasan sa panahon ng pagdaragdag ng isang non-competitive inhibitor, na ipinapakita sa plot sa pamamagitan ng pagbabago sa parehong slope at y-intercept kapag ang isang non-competitive inhibitor ay idinagdag.
Bakit binabaan ang Vmax sa noncompetitive inhibition?
Para sa mapagkumpitensyang inhibitor, ang Vmax ay kapareho ng para sa normal na enzyme, ngunit mas malaki ang Km. Para sa noncompetitive inhibitor, ang Vmax ay mas mababa kaysa sa normal na enzyme, ngunit ang Km ay pareho. … Ang sobrang substrate ay ginagawang sapat na sagana ang mga molekula ng substrate upang patuloy na "matalo" ang mga molekula ng inhibitor sa enzyme.
Bakit bumababa ang Km at Vmax kapag idinagdag ang hindi mapagkumpitensyang inhibitor?
Ang mga hindi mapagkumpitensyang inhibitor ay nagbubuklod lamang sa enzyme–substrate complex, hindi sa libreng enzyme, at bumababa ang mga ito sa kcat at Km (ang pagbaba sa Km ay nagmumula sa katotohanan na ang kanilang presensya ay humihila sa system palayo mula sa libreng enzyme patungo sa enzyme–substrate complex).
Ano ang ibig sabihin ng pagbaba sa Vmax?
Ang mas mababang Vmax ay nangangahulugan na ang enzyme ay gumagana sa mga hindi pinakamainam na kondisyon.
